生化复习重点1

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1、生化复习重点目录第二章2第三章6第四章13第五章21第六章22第七章26第八章33第九章36第十章41第十一章45第十二章51第十三章57第十四章60第十五章66第十六章69第二十章71第二^一章75第二十三章80第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：1.主要有碳（50%〜55%）,氢，氧，氮和硫2.有些蛋白质还含有少量磷或金属元素，铁，铜，锌，猛，钻等3.个别蛋白质含有碘4.各种蛋口质的含氮量接近，约为16%5.每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中的蛋白质二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，人体只有20种。COO-1除甘氨酸外，其他

2、19种均为L-a-H3N—C—H氨基酸RL-a-氨基酸的结构通式（左旋）2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：廿、丙、绷、亮、异亮、苯、脯，甲硫（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺(3)（重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸(4)（重）碱性氨基酸：赖，组,三、理化性质1.两性解离：HHHI+丨H-

3、R—C—COOH-R—C—COCT->R—C—COCT1nh31nh31nh3静电荷+10-1PH

4、蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在280nmo3•苗三酮反应：苗三酮水合物与氨基酸共同加热后被还原，其还原物与氨基酸加热分解的氨结合，再与一分子苗三酮缩合成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。四、肽1.肽：氨基酸可相互结合成肽肽键：两个氨基酸之间产生的酰胺键（一co—NH—）1.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的竣基脱去一分子的水缩合成2.残基：肽链中的氨基酸分子因脫水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。3.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋口质或酶分子

5、免遭氧化，使蛋口质或酶处于活性状态。②在谷胱廿肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋口质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH1）由下丘脑分泌，促进垂体释放甲状腺素2）特殊结构的三肽N端的谷氨酸环化成焦谷氨酸C端的脯氨酸酰化为脯氨酰胺②神经肽：神经传导过程中起信号转导作用的肽类。P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）

6、第二节蛋白质的分子结构一级二级三级四级定义蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列二级结构进一步盘曲折叠成具有一定规律的三维空间结构亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接形式a■螺旋，B■折叠0■转角，无规卷曲结构域：蛋白质构象中特定的区域。是由多肽链上相邻的超二级结构的紧密相联）。形成的结构区域）亚基（完整的三级结构）键肽键（主）二硫键（次）氢键疏水作用，离子氢键，范德华力疏水作用，盐键和氢键意义是蛋口质空间构象和特界性生物学功能的基础，但不是决定空间构象的唯一因素由一级结构决定，发挥特殊生理功能短距离效应相对分子质量大的

7、蛋白质常分为多个结构域执行不同功能长距离效应蛋白质的分类：L根据组分：(1)单纯蛋白质(2)结合蛋片质(非蛋片部分为结合蛋片的辅基)2.形状和空间构彖：(1)纤维状：长轴和短轴之比大于10,不溶于水，韧性(2)球状：水溶性较好，结构更复杂第三节蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1.空间构彖遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。2.—级结构是功能的基础。相似的一级结构具有相似的功能。3.—级结构改变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。镰刀形贫血：谷氨酸一纟颉氨酸酸性中性水溶性血红口镰刀

8、状，易碎二、蛋白质空间结构与功能的关系L蛋白质的功能依赖于特定的空间结构2.Hb氧解离曲线：Hb第一个亚基与氧气结合促进第二、三个亚基与氧气结合，前三个与氧气结合，大大促进了第四个亚基与氧气集合。这种一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体结合能力的效应称协同效应。一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应。3.血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。血红素是铁吓咻化合物，它是由4个毗咯环通过4个甲烘基相连成一个环形，F/+居于环中。(1)肌红蛋白(Mb)P15①是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段