《生物化学酶》PPT课件

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1、第六章酶第一节概述第二节酶的命名与分类第三节酶分子的组成与结构第四节酶催化作用的机制第五节酶促反应动力学第七节酶工程简介第一节概述1.概念：酶（Enzyme）：是生物活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。2.生物催化剂一、酶是生物催化剂3.胞外酶与胞内酶酶虽是由细胞产生的,但并非必须在细胞内才能起作用,有些酶被分泌到细胞外才发生作用。这类酶称“胞外酶”。大部分酶在细胞内起催化作用称为“胞内酶”。（一）酶的定义（二）酶的化学本质1.酶是蛋白质1926年Sumner第一次从刀豆种子中提取了脲酶结晶，证明其具有蛋白质性质。30年代，Northrop又分离出结晶的胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋

2、白酶，证明酶的化学本质是蛋白质。酶具有蛋白质的特性如：两性解离、胶体性质、加热使酶变性、颜色反应等；酶可以被蛋白酶水解而丧失活性；许多酶的氨基酸顺序已被测定；1969年人工合成了牛胰核糖核酸酶。2、Ribozyme的化学本质是RNA在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数酶的化学本质是蛋白质。但在1982年，美国科学家T.Cech发现原生动物四膜虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催化活性。T.Cech将这种RNA命名为“Ribozyme”。核酶（Ribozyme）：指对RNA具有催化活性的RNA。二、酶的作用特点（一）与无机催化剂相比，有如下共同点：反应前后都不发生数量和质量变化；能加快反应速度,

3、但不改变反应的平衡点；从热力学上看,只能催化热力学上允许进行的反应；都能降低反应所需的活化能。活化能：在一定温度下，1mol底物全部进入活化状态所需的自由能，单位J/mol。E+SP+EES能量水平反应过程GE1E2S（二）酶的作用特点极高的催化效率高度的专一性易失活（蛋白质变性）活性可调控（激活、抑制）常需辅助因子（辅酶、辅基等）继续反应速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013.1.极高的催化效率NH2C＝O＋H2ONH2CO2+2NH3脲酶Fe粉脲酶的催化效率比Fe粉高1015倍。返回2.高度的专一性一种酶只能作用于某一类或某种

4、特定的物质，这种性质称为酶的专一性。（1）结构专一性概念：酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择。类别：绝对专一性和相对专一性（2）立体异构专一性概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求类别：旋光异构专一性和几何异构专一性绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应，而不作用于任何其它物质。如：过氧化氢酶底物：过氧化氢琥珀酸脱氢酶底物：琥珀酸相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键专一性和基团专一性。基团专一性：化学键键一端的基团a-葡萄糖苷酶a-糖苷键糖苷键的一端是葡萄糖底物：麦芽糖、蔗糖键专一性：只要求作用于一定的化学键，而对键两端的基团无

5、严格的要求。返回旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时一酶只能作用于其中的一种。如：L-AA氧化酶只能催化L-AA氧化，而对D-AA无作用。顺反异构专一性：对具有顺式和反式异构的底物具严格的选择性。返回消化道内几种蛋白酶的专一性第二节酶的分类和命名一、酶的分类国际E学委员会制定的“国际系统分类法”将酶促反应分为六大类:1.氧化还原酶:催化氧化还原反应的酶。乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应2.转移酶：催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应：3.水解酶：催化催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪

6、酶催化的脂的水解反应：4.裂合酶：催化从底物上移去某些基团而形成双键的非水解性反应及其逆反应的酶。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。5.异构酶：催化同分异构体的相互转变，即底物分子内基团或原子的重排过程的酶。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖6.合成酶：又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。如：Gln合成酶,丙酮酸羧化酶。A+B+ATPAB+ADP+Pi酶的编号：EC、类、亚类、亚亚类、顺序号类：表示反应性质，前面所述的六大类；亚类：表示反应性质：如第一类中的氧化

7、、脱氢；亚亚类：表示作用键的类型或受体；顺序号：表示底物。国际酶学委员会标志如：1大类1亚类中的亚亚类表示受体的类型：1.1．1表示氧化还原酶，作用于=CHOH基团，受体是NAD+，NADP+，1.1．2表示氧化还原酶，作用于=CHOH基团，受体是细胞色素，1.1．3表示氧化还原酶，作用于=CHOH基团，受体是分子氧。　　当酶的编号仅有前三个数字时，就已清楚地表明了这个酶的特性：反应性质、反应物(或底