生物化学重点串讲

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1、第七章氨基酸代谢二〇一三年十一月二日星期六目标：1.熟悉蛋白质的酶促降解过程。2.掌握氨基酸分解代谢的一般规律（脱氨基和脱羧基作用，氨基酸分解产物氨和α-酮酸的去路，尿素的合成）。3.掌握氨基酸合成途径的类型、必需氨基酸和一碳单位概念；了解某些重要生物活性物质的合成。导入：蛋白质是生命的物质基础，也是能源物质。蛋白质在体内首先分解为氨基酸而后再进一步代谢，所以氨基酸代谢是蛋白质分解代谢的中心内容。本章重点讲述氨基酸分解代谢。蛋白质的合成另立一章。第一节蛋白质的酶促降解一、蛋白质的营养价值蛋白质是重要的营养素，人和动物摄食蛋白质用以维持细胞、

2、组织的生长、更新和修补；产生酶、激素、抗体和神经递质等多种重要的生理活性物质，这是糖和脂类不可替代的。每克蛋白质在体内氧气分解产生4千卡能量。植物和大多数细菌能够合成全部20种基本氨基酸。然而哺乳类不能全部合成。对于成人来说，缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸必须由食物供应，称为营养必需氨基酸，对婴幼儿，组氨酸和精氨酸不能满足营养需要量。可由生物机体合成的氨基酸称为非必需氨基酸。蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类、数量及其比例，如果某种食物蛋白中必需氨基酸的种类和比例与人体组织蛋白接近，其营养价值就高。

3、营养价值较低的蛋白质混合食用，可使必需氨基酸相互补充提高其营养价值，这称为蛋白质的互补作用。蛋白质的生理需要量根据氮平衡实验，我国营养学会推荐成人每日需要量为80克。二、蛋白质的酶促降解蛋白质大分子难以通透生物膜吸收，有时有些抗原、毒素可少量通过粘膜细胞吞饮进入体内而引起过敏、毒性反应。食物蛋白必需经过消化，水解成氨基酸才被机体利用。消化自胃中开始，主要在小肠进行。蛋白水解酶又称肽酶，包括内肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。内肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，对肽链内肽键的特异性不同。胃蛋白酶对底物特异性较低，主要水解Phe、

4、TryC端的肽键；胰蛋白酶水解Lys、ArgC端；胰凝乳蛋白酶作用Phe、TryC端；弹性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端。羧肽酶、氨肽酶是外肽酶，羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸残基必须是Arg、Lys；羧肽酶A则水解除Arg、Lys，Pro或羟脯氨酸外的C末端氨基酸残基。胃粘膜主细胞分泌胃蛋白酶原（pepsinogen），经胃酸激活生成胃蛋白酶。胃蛋白酶有自身激活作用。胰酶的前体也是无活性的酶原，进入十二指肠后，胰蛋白酶原迅速被肠激酶激活；胰蛋白酶自身激活作用不强，加上胰液中存在的胰蛋白酶抑制剂，可保护胰脏免遭自身消化，但胰蛋白酶能迅速激活胰液中

5、其他几种酶原。组织蛋白酶不同于消化道中的蛋白酶。动物死后，组织自溶和尸体腐烂与它有关。植物的种子、幼苗、叶和果实都含有蛋白酶，种子萌发时，蛋白酶的活力最强。某些微生物在适当的条件下能产生大量的细胞外蛋白酶，利用工业发酵可生产蛋白酶。氨基酸的吸收主要在小肠，是一个耗能的主动吸收过程。外源性氨基酸和内源性氨基酸混合，共同组成氨基酸代谢库，其去路大部分用以合成组织蛋白质。第二节氨基酸的一般代谢氨基酸的一般代谢是指各种氨基酸共同的分解代谢途径。开始于脱氨作用；氨与天冬氨酸的N原子结合，形成尿素并被排放；氨基酸的碳骨架（脱氨基产生的α-酮酸）转化为一

6、般的代谢中间物。一、脱氨基作用氨基酸脱氨有氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式，氧化脱氨又和转氨作用组成联合脱氨基作用。非氧化脱氨主要在微生物体内进行。1.氧化脱氨基作用氧化脱氨是酶催化下伴随有脱氢的脱氨，α-氨基酸转变为α-酮酸。主要的酶有L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。前二类是黄素蛋白酶，辅基为FMN和或FAD，在动物体内作用都不大，所形成的FMNH2或FADH2被氧分子氧化，产生毒性的过氧化氢，可由过氧化氢酶分解为水和氧。L-谷氨酸脱氢酶广泛分布于动物、植物和微生物，辅酶为NAD+或NADP+。L-谷氨酸脱氢酶活性高，专

7、一性强，只催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸、NH3、NADH或NADPH，反应是可逆的。此酶是一种变构酶，ATP、GTP和NADH是变构抑制剂，而ADP、GDP是变构激活剂。味精生产即利用微生物体内的L-谷氨酸脱氢酶将α-酮戊二酸转变为谷氨酸，进而转化为谷氨酸钠。2.转氨基作用一种α-氨基酸的氨基在转氨酶催化下转移到α-酮酸上，生成相应的α-酮酸和另一α-氨基酸，反应是可逆的。转氨作用沟通了糖与蛋白质的代谢。大多数转氨酶以α-酮戊二酸作为氨基的受体，这样许多氨基酸的氨基通过转氨作用转化为谷氨酸，再经L-谷氨酸脱氢酶的催化使氨基酸氧化分

8、解。所以谷氨酸在很多氨基酸合成和降解代谢反应中是一个关键的中间代谢物。已发现50种以上转氨酶。谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活性最高，谷草转氨酶（GOT）在心脏中活性最高，都是细胞