生物化学试题答案(2010秋季，A卷)

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1、中山大学生命科学学院试卷（考试时间：2010-01-13，14：30～16：30）生物化学I（2010年秋季学期,A卷）任课教师/拟答案人：郑利民李国富1.简述胶原蛋白和蚕丝蛋白在氨基酸组成、结构、功能方面的特点（7分）要点：结构特点氨基酸组成功能特点胶原蛋白二级结构为a-Chain；三条a-Chain右旋缠绕形成胶原分子Gly-X-Pro或Gly-X-Hyp重复，Gly-Pro-Hyp出现频率最高坚韧、不伸长（抗牵拉强度大）蚕丝蛋白二级结构为b-Sheet；多层b-Sheet构成蚕丝蛋白主要为Gly和Alab-Sheet间可滑动，延展性好（表现为弹性好）2.简述淀粉

2、和纤维素的单糖组成、结构和功能特点。（6分）单糖组成结构特点功能特点淀粉a-D-葡萄糖主要由a（1，4）糖苷键连接；螺旋形空间结构作为能量储存物质纤维素b-D-葡萄糖主要由b（1，4）糖苷键连接；直链线状结构，有链间氢键机械强度高，作为植物细胞、组织的结构成分3.简述构成生物膜的脂的种类和结构特点。（7分）磷脂（phospholipid）糖脂（glycolipid）固醇（cholesterol）头部含磷酸基团含糖基骨架甘油神经鞘氨醇神经鞘氨醇甘油又称为鞘脂尾部脂肪酸脂肪酸4.简述SangerDNA测序的原理。（7分）4种同位素标记的双脱氧核苷酸（ddNTP）分别加入4

3、个测序反应体系中，ddNTP将随机在某个碱基终止聚合酶对测序引物（新生DNA链）的延伸，每个反应体系中产生一系列大小不同的单链DNA分子，4个反应体系总和起来看，大小不同的单链DNA分子之间只相差1个碱基。然后，4个反应体系的产物在各自独立的泳道进行高分辨的PAGE电泳分离，从电泳PAGE胶上读出我们需要的序列。5中山大学生命科学学院试卷（考试时间：2010-01-13，14：30～16：30）1.简述离子交换层析和凝胶过滤层析的原理。（7分）（1）离子交换层析：固定相由带负电（阴离子）或正电（阳离子）的介质（如树脂或纤维素）组成，依据流动相中的组分离子与固定相离子的

4、结合力大小的差别而进行分离；带正电荷的固定相表面发生不同的阴离子交换，称为阴离子交换层析树脂；带负电荷的固定相表面发生不同的阳离子交换，称为阳离子交换层析。（4分）（2）凝胶过滤层析：固定相为多孔凝胶，孔径大小不一；分离样品分子的大小不一，大的不进入孔内直接下来，速度最快；中等大小的进入大孔中，下来速度较慢；小的则进入大小孔中，下来速度最慢；因此凝胶层析又称分子筛过滤、排阻层析等。（3分）2.简述骨骼肌收缩的分子机制。（10分，不必描述结构细节）答案要点：（围绕以下两点展开，主要展开第2点）（1）粗肌丝由肌球蛋白分子构成，分子头部有ATP结合位点和肌动蛋白结合位点，细

5、肌丝主体由肌动蛋白分子构成；（2）肌球蛋白分子没有与ATP结合时，其肌动蛋白结合位点与肌动蛋白结合，当肌球蛋白结合ATP时，其与肌动蛋白解离。3.下图为某蛋白质飘带模型在三个不同角度的视图，回答：（1）该蛋白有几个α螺旋和几个β折叠？（2）什么氨基酸残基在标有数字之处出现的概率高？（3）如果该蛋白的分子量为5500，它大概含多少个氨基酸残基？（4）肽键可在纯水中稳定约1000年，你如何使用该蛋白在24小时内验证这个结论？（12分）（1）1α螺旋和1β折叠；（2）1，2处出现疏水氨基酸残基概率高（因在蛋白质内部）；3，4处出现亲水氨基酸残基概率高（因在蛋白质外部）；5处

6、Gly、Pro残基出现的概率高（因在β转角处）；6处Glu或Asp残基出现概率高（因在α螺旋的N端）；7处Lys或Arg或His残基出现概率高（因在α螺旋的C端）；（3）氨基酸残基的平均分子量为110，所以该蛋白含5500/110=50个氨基酸残基；（4）肽键在纯水中稳定约1000年，说明在24小时内观察到1个肽键水解的概率为1/（1000×365）；要想用该蛋白（1分子含49个肽键）来验证，在24小时内使“5中山大学生命科学学院试卷（考试时间：2010-01-13，14：30～16：30）观察到至少1个肽键水解”成为“必然”事件，所需肽键数目>>1000×365，则

7、应该保证纯水中该蛋白的量为>>1000×365/49个分子。1.为什么酶能降低反应的活化能？糜蛋白酶底物类似物的结构及其酶动力学参数如下图，为什么它们支持酶的过渡态理论？你有什么方法可以获得一个蛋白质，使它具有很好的酶活性？（12）（1）酶与底物的相互诱导结合产生结合能，包括反应物的商减少效应、脱溶剂效应、电子云的定向重排效应、酶对过渡态的稳定效应；以及活性中心特殊基团的催化作用，包括酸碱催化、共价催化、金属离子催化等；（2）Km虽然不是解离常数，不能完全等价于酶与底物的亲和力，但可以部分反映酶与底物亲和力的情况，在底物结构出现明显变化并与天然底物越