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时间:2018-11-23
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1、生物化学复习资料第二章蛋白质化学蛋白质:是由许多氨基酸通过肽键相连接形成的高分子含氮化合物。组成蛋白质的元素:主要有C、H、O、N,多数含有S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。定量关系:1克N相当于6.25克蛋白质因此,只要知道一个生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100氨基酸的结构特点:1.氨基酸既含有-NH2,又含有-COOH,它是一个两性电解质。2.不同的氨基酸,R是不同的;3
2、.除甘氨酸外,天然蛋白质中的氨基酸都为α-氨基酸。酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)氨基酸在蛋白质中的连接方式---肽键与肽链肽键:是由一个氨基酸的α-羧基上的羟基与另一个氨基酸的α-氨基上的氢原子脱水缩合而形成的化学键。多肽链:是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽等,由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。蛋白质的一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的维系键(主键)肽
3、键,有些蛋白质还包括二硫键。蛋白质的空间结构:一条多肽链中局部原子的空间排布,即这个肽链的主链的骨架原子的相对空间位置。维系键:氢键二级结构的基本形式:(1)α-螺旋(2)β-折叠(3)β-转角(4)不规则卷曲α-螺旋结构要点:①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧。②每圈螺旋含3.6个氨基酸,螺距为0.54nm。③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。蛋白质的三级结构:一条多肽链中全部元素的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。包括主链,側链的全部内容。主要的化学键:疏水键、氢键、离子键、Vander
4、Waals力等。蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。而每条多肽链被称为亚基。维系力:亚基之间的结合力有疏水作用,VanderWaals力以及氢键和离子键。亚基—蛋白质四级结构中的每一条多肽链称为一个亚基镰刀状红细胞贫血:正常人血红蛋白β链的第6位氨基酸是谷氨酸Glu,而镰刀状细胞贫血病人的血红蛋白中,谷氨酸Glu变成了缬氨酸Val,仅此一个氨基酸之差,本是水溶性的血红蛋白,就聚集成不溶性的纤维束,并引起红细胞变形成镰刀状而极易破裂,产生贫血。这种由蛋白质分子一级结构发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。血红蛋白:
5、具有4个亚基组成的四级结构,每个亚基中间有一个疏水袋形空穴,可结合一个血红素并携带1分子氧,因此1分子血红蛋白Hb共结合4分子氧。6血红蛋白Hb各亚基的三级结构与血红蛋白Mb极为相似。血红蛋白Hb各亚基之间通过8对盐健,紧密结合成亲水的球状蛋白。成人红细胞中血红蛋白Hb主要是由两条α肽链和两条β肽链组成(α2β2)。血红蛋白在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈S状曲线。但当氧与血红蛋白分子中一个亚基的血红素辅基的铁结合后,即引起该亚基构象的改变,一个亚基构象的改变又会引起其余亚基的构象相继发生改变,亚基间的次级键被破坏,结果整个分子从紧密的构象变成比较松散的构象,易于
6、与氧结合,从而使血红蛋白与氧结合的速度大大加快。蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质的胶体性质:蛋白质(主要是指球状蛋白质)有亲水面,它的亲水基团都在表面,因此与水有很大的亲和力,成为亲水胶体。蛋白质的变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。蛋白质沉淀:在
7、一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。蛋白质的凝固作用:蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。应用举例:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。蛋白质的紫外吸收:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质
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