蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢

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1、第三十章蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢1.蛋白质的降解2.氨基酸的分解代谢3.尿素的形成4.氨基酸碳骨架的氧化途径5.由氨酸酸衍生的其它重要物质6.氨基酸代谢缺陷症一　蛋白质的降解蛋白质降解的功能:1.排除那些不正常的蛋白质，它们若一旦积聚，将对细胞有害；2.通过排除累积过多的酶和调节蛋白维持细胞正常代谢。(一)蛋白质降解的特性1.细胞有选择的降解非正常的蛋白质血红蛋白与缬氨酸的类似物α-氨基-β-氯丁酸结合物在网织红细胞中半存活期为10分种,而正常血红蛋白的半存活期达120天2.正常的胞内蛋白质被降解的速度由它们的个性所决定3.细胞中蛋白质

2、降解的速度还因它的营养及激素状态而有所不同(二)蛋白质降解的反应机制1．溶酶体无选择的降解蛋白质溶酶体(lysosomes)单层膜约含有50种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。内部pH在5.0左右胞吞作用无选择性细胞内如何能有选择的降解“过期蛋白”，而不影响细胞的正常功能？2．泛肽(ubiquitin)给选择降解的蛋白质加以标记ATP-依赖的蛋白质有选择性的分解水解氨基酸？内源过期蛋白质泛肽:76个氨基酸残基的蛋白质单体，高度保守,在真核细胞中无所不在(ubiquitous)，因而得名“ubiquitin”，第1步：泛肽的羧基在A

3、TP水解的推动下，以巯基与E1相接第2步：活化了的泛肽立即与E2的巯基相连接第3步：在E3的催化下，泛肽与宣布无用的蛋白质之一Lys的ε-氨基相接。此复合物被”泛肽-连接的降解酶”水解E1：泛肽活化酶，E2：泛肽携带蛋白，E3：泛肽蛋白连接酶(三)机体对外源蛋白质的需要及其消化作用水解水解酶氨基酸吸收入外源蛋白质1.生理需要量一个体重70公斤人，吃一般膳食，每天可有400克蛋白质发生变化。1／4氧化降解或转变为糖，并由外源蛋白质加以补充；3／4在体内进行再循环。机体每天由尿中以含氮化合物排出的氨基氮约为6-20克成人每日蛋白质最低需要量为30

4、-50克,我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80克.①必须氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要而自身不能合成,必须由食物供给的氨基酸,共8种:Met,Trp,Lys,Val,Ile,Leu,Phe,Thr②蛋白质的营养价值蛋白质营养价值取决于必须氨基酸的数量、种类和量质比。2.蛋白质的营养价值3.蛋白质的消化（1）胃中消化胃分泌胃泌素，刺激胃中壁细胞分泌盐酸，主细胞分泌胃蛋白酶原,胃液的酸性(pH1.5-2.5)可促使酶原的激活。自身激活作用胃蛋白酶原胃蛋白酶（失去N端的42个氨基酸）它催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸

5、以及亮氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺等肽键的断裂，2.肠中消化（主要消化器官）蛋白质在胃中消化后，连同胃液进入小肠。在胃液的酸性刺激下，小肠分泌肠促胰液肽(secretin)进入血液，刺激胰腺分泌碳酸进入小肠中,食物中的氨基酸刺激十二指肠分泌一系列蛋白酶.胰蛋白酶：赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键内肽酶糜蛋白酶：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的羧基形成的肽键弹性蛋白酶:缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各脂肪族氨基酸羧基形成的肽键羧肽酶A:中性氨基酸为羧基末端的肽键外肽酶羧肽酶B:赖氨酸、精氨酸等碱性AA为羧基末端的肽键氨肽酶:氨基末端的肽键提问：不同蛋白酶之

6、间功能上可能有什么区别？NH3+—NH3+—COO-—COO-—氨肽酶特定氨基酸间羧肽酶最终产物—氨基酸二氨基酸分解代谢食物蛋白质消化成氨基酸组织蛋白质分解成的氨基酸体内合成的非必需氨基酸氨基酸的来源:氨基酸的分解过程：1、脱氨（转化成氨或转化成天冬氨酸或谷氨酸的氨基）2、氨与天冬氨酸的氮原子结合，成为尿素被排放3、C骨架转变成代谢中间物（一）　氨基酸的脱氨基作用转氨基作用（氨基转移反应）氧化脱氨基作用其它脱氨基作用联合脱氨基作用1.转氨基作用转氨基作用（transamination)a-氨基酸上的a-氨基借助酶的催化作用转移到a-酮酸的酮基

7、上，结果原来的氨基酸生成相应的酮酸，原来的酮酸生成相应的氨基酸。氨基转移反应(1)任意的氨基酸在氨基转移酶的作用下，把氨基转移到酶分子上，自身形成a-酮酸。(2)酶分子上的氨基转移到酮酸受体上(例如a-酮戊二酸)，形成产物氨基酸(例如谷氨酸)，同时，酶又再生。氨基转移酶的辅酶是吡哆醛-5′-磷酸，起传递氨基的作用催化转氨基反应的酶称为转氨酶(transaminase)，或称氨基转移酶。转氨酶专一性并不是很高,某种酶对某种氨基酸有较高的活力，但对其他氨基酸也有一定作用。酶的命名是根据其催化活力最大的氨基酸命名，当今已发现至少有50种以上的转氨酶

8、提示：肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是血液的100倍抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标进一步