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时间:2021-04-12
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1、第一章蛋白质一、元素组成特点:含氮量较恒定,蛋白质系数(6.25)二、氨基酸1.蛋白氨基酸:基本氨基酸(20种),2.蛋白氨基酸:(1)基本组成单位特点:-L-型氨基酸;(2)表示:中,英:三、单字母;(3)分类:原则:pH中性,R-基带电性;类别(4类):非极性,极性不带,酸性氨基酸,碱性氨基酸3.必需氨基酸:定义,种类(8种)4.性质:(1)两性解离和等电点(pI):两性解离pI定义::特点:溶解度下降;pI计算法(2)吸收光谱:Phe、Tyr、Trp在280nm处有最大吸收峰(3)重要反应:茚三酮反应(氨
2、基酸定性定量),Edman反应(肽段序列分析),Sanger反应(N一端氨基酸测定)5.分离方法分配层析(Rf计算),离子交换层析三、肽1.概念:N端、C端:主肽链;肽单位2.书写方式:左→右,N→C四、蛋白质结构1.一级结构:定义;特点:基础结构,稳定结构2.二级结构:(1)概念:二级结构定义;肽键平面,二面角(,角),非键合原子之间最小接触距离(2)种类(4类):-螺旋:要点:单链、右旋,一圈3.6残基,上升0.54nm,形成5→1氢键且;-折叠;-转角(回折);无规则卷曲3.超二级结构:定义;种类
3、4.结构域:定义5.三级结构:定义;特点:近似球状,外亲内疏,凹凸不平,疏密不一。6.四级结构:定义,亚基与肽链的区别7.维持蛋白质空间结构的作用力:氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华力五、结构与功能的关系1.蛋白质的功能:催化、运转、运动、能量交换、免疫、激素、调节、结构、贮存2.—级结构与功能的关系:一级结构不同功能可能不同,3.空间结构与功能的关系:—定的结构,一定的功能;结构变化,功能变化;结构破坏,功能破坏六、蛋白质性质1.两性解离等电点:(1)定义:蛋白质净电荷等于零时的环境pH值;(2)
4、特点:溶解度降低;(3)电泳:原理:不同蛋白的电荷正负和数量不同,分子量不同,形状不同,因此在电场中的运动速度不同。方向与速度的鉴别:pI一pH,正负为方向,数值为速度2.胶体性质:稳定因素:水化膜,同种电荷;透析(大分子化合物不能通过半透膜的性质),沉降(沉降系数,s与S的区别)3.变性:概念:物理化学因素影响,空间结构破坏,性质改变特征:生物活性丧失4.沉淀:盐析:破坏稳定因素,用于蛋白质分离;变性沉淀;沉淀剂沉淀;相互沉淀5.紫外吸收:280nm6.呈色反应:茚三酮反应,双缩脲反应七、蛋白质的分离纯化方法:
5、(1)溶解度不同:等电点,有机溶剂,盐析;(2)分子形状大小不同:离心,透析,凝胶过滤原理分析问题(3)电荷不同:电泳,离子交换(纤维素)第二章核酸一、1.种类:DNA、RNA:mRNA、tRNA、rRNA;存在部位2.生物功能3.化学组成:DNA和RNA区别基本组成单位二、结构1.DNA:(1)chargaff规则(2)多核苷酸链:3′-5′磷酸二酯键,3、5端,表示方法;(3)一级结构:定义,结构(4)二级结构:模型特点稳定作用力:氢键、碱基堆积力、相反电荷作用;二级结构多态性:A型、B型、Z型(左手)、
6、三股螺旋;(5)三级结构:超螺旋,链状、环状、开链环状;核小体2.RNA:(1)tRNA:特点(稀有碱基,分子量小),结构:二级(三叶草形,四环四臂),三级(倒L型);(2)mRNA:特点(含量最少,种类多,代谢最快),结构:真核细胞的为5有帽子(m7GpppNpN…),3有尾巴(多聚A)(3)rRNA:特点(含量最大,种类少),三、性质1.两性解离与等电点:DNA的pI在酸性区,一般带负电,可用电泳分离2.紫外吸收:260nm,吸收基团为碱基3.变性:概念:物化因素影响,解为单链,紫外吸收增加(增色效应),
7、变性因素,热变性:变性曲线,Tm(与G+C有关)4.复性:概念:单链成为双螺旋结构,紫外吸收减小(减色效应);条件:退火5.分子杂交:不同核酸分子之间通过碱基配对形成杂交分子的过程第三章 酶一、概念特点:高效性,专一性,敏感性,可性调;专一性:绝对专一牲,相对专一性(基团专一性,键专一性),立体专一性(顺反异构,旋光异构);组成:简单酶,结合酶[全酶=酶蛋白(决定专一性和高效率)+辅助因子(决定反应性质)]辅基辅酶区别二、命名与分类三、作用机制l.活性中心:概念,构成:催化部位、结合部位2.酶(E)与底物(S)结
8、合:中间产物学说,诱导契合学说,过渡态中间产物学说3.降低反应活化能的因素:邻近与定向,底物敏感键扭曲变形,共价催化,酸碱催化(咪唑基),低电介微环境四.影响酶促反应速度的因素:1.底物浓度:米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S]),米氏常数的意义:物理意义:V=1/2Vm时的[S];生物意义:Km是特征常数,倒数表示亲和力,最适底物2.酶浓度:[E]与V成正比3.温度:
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