细胞与分子生物学考题.doc

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1、细胞与分子生物学考题Chapter3ProteinStructure&Function1.Theprimary,secondary,tertiaryandquaternarystructuresofproteins.N972010028黄琴淑(1)一级结构(primarystructure):蛋白质的序列称之为蛋白质的「一级结构」。(2)二级结构(secondarystructure):一级结构上的胺基酸间可交互作用，利用醯胺键上的C=O键与胺基形成氢键。这样形成的简单又有规则的结构，称之为二级结构(secondary

2、structure)。蛋白质有α螺旋(helix)与beta折曲平面(pleatedsheet);两种主要而且规则的二级结构，由这些简单的结构又可组合成一些独立折叠的单元，称之为模组（motif）。(3)三级结构(tertiarystructure):蛋白质的三级结构是由一条多月生(polypeptide)链组成，可包含一个或多个模组。(4)四级结构(quaternarystructure)：蛋白质的三级结构是由一条多月生(polypeptide)链组成，可包含一个或多个模组。一个含有多个次单元蛋白质中，每个次单元都是

3、一个三级结构，次单元间可能有疏水性作用，盐桥等交互作用而形成四级结构，所以含有多个次单元的蛋白质才有四级结构(quaternarystructure)。第壹题参考资料蛋白质的一级结构将蛋白质中胺基酸顺序视为整体构造，是一种用有机化学词语来描述分子的完全方法。自很多不同蛋白质的顺序分析中可以看出，每种蛋白质都有其独特的结构，而顺序排列即是该种系的特性。在少数的情形中，特殊的器官或组织也具有特定结构的蛋白质，更进一步的，蛋白质可以如细胞分裂一般很正确地被复制出相同顺序的蛋白质。我们可以参考牛的胰岛素(Bovineinsul

4、in)；更正确地说，是参考proinsulin。Proinsulin为生物活性贺尔蒙的先质(precursor)，藉着正常牛的胰脏岛状细胞仔，细地做成的一种特定构造。牛的胰岛素和其他哺乳类的胰岛素几乎是相同的，通常只有一个胺基酸不同，即A链中第8，9或10位置胺基酸的改变。这些相似性使得这方面的研究迅速扩展，虽然在不同种类中，胺基酸会发生变化，但在18位置的胺基酸很明显地绝不会改变。研究不同种系中蛋白质的顺序，是现在研究构造与功能间关系的一种方法。 蛋白质的一级构造提供了我们分子有机-化学的性质描述，但却不能描述蛋白质

5、中聚肽链的构造，必须使用其他实验方法后才能得到蛋白质分子的真正构造。         ··       参考资料:王立禾,阮立昂译蛋白质构造与功能P4~6复汉出版社(1977) 蛋白质的二级结构  一、肽鍵的平面性質(Planarnatureofthepeptidebond)二、α-螺旋狀體(α-helix)三、β-結構(β-structure)四、纖維狀與球狀蛋白(Fibrousandglobularproteins) 一、肽键的平面性质(Planarnatureofthepeptidebond) 用物理方法测定不同

6、种类的蛋白质，显示球状蛋白质(globularprotein)不适合用直线延展的聚肽链表示，而要用紧而高度摺叠的结构表示。因此蛋白质分子的完整描述，必须包括聚肽链之形态，以及支链上取代基的位置、键结的详细分析。蛋白质的二级构造，正是和聚肽链的三度空间排列有关的构造。 Pauling与Corey用x-光绕射(x-raydiffraction)研究个别的胺基酸，以及许多dipeptide与tripeptide，以此建立peptide的结构单位。α-碳原子的键角及键长是和标准的正四面体的碳相同，然而在peptidebond中

7、C-N键的长度则在单键及双键长之间；peptidebond的部分双键性质有助于Pauling及Corey了解peptidebond的面性质。在peptidebond上的四个取代基(substituents)几乎全部都是反式配置(trans-configuration)，因此在carbonylgroup上的氧与在氮上的氢，位置是成对角线的。 在有两个或更多的胺基酸参与聚肽链结合时，peptidebond的平面性质受到排列及方向的限制；既然α-碳是作为两个胜肽平面间的转轴点(Swivelpoint)，故可利用C-N键角的旋

8、转-角Φ，和C-C见角的旋转-角ψ来描述其排列方向。一般而言为了减低空间阻碍(sterichindrance)、增加相邻原子群的稳定性，造成旋转的角度-即相邻平面构造的方向，所以peptidebond上巨大的carbonylgroup，其位置必须尽可能远离相邻的羧基及α-碳取代基。这些关系限制了相邻碳链的自由度(degreesof