高级生化思考题答案版本1

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1、1•蛋白质的基本组成单位是什么？其组成单位的结构特点、分类和重要理化性质有哪些？氨基酸是组成组成蛋白质的基本单位；结构特点：除了脯氨酸为。亚氨基酸，甘氨酸不含手性碳原了外，其余均为L-a氨基酸；分类：非极性疏水性中性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸；理化性质：1.两性解离及等电点：氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等屯点（isoelectricpoint,pD氨基酸解离成兼性离子吋（呈电中性）溶液的pll值。2.紫外吸收：色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含冇这两种

2、氨基酸残基，为分析溶液屮蛋白质含量的快速简便的方法。3.苗三酮反应：氨基酸+苗三酮水合物共热后蓝紫色化合物（最大吸收峰570nm）吸收峰值与氨基酸含量成正比，可作为氨基酸定量分析方法。2.蛋白质的分子结构有几种？维持蛋白质一、二、三、四级结构化学键各有哪些？蛋白质的分子结构有：一、二、三、四级结构；维持一级结构的化学键是：肽键、二硫键；维持二级结构的化学键是：氢键；维持三级结构的化学键是：疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等；维持四级结构的化学键是：氢键和离子键3•简述蛋白质一、二、三、四级结构并结合结构举一

3、例简述蛋白质结构和功能的关系。蛋口质一级结构：蛋口质的多肽链中氨基酸（N-C）的排列顺序；蛋白质二级结构：蛋白质分子屮某一肽段主链局部的空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象；蛋口质三级结构：整条肽链中（包括主链和侧链）全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链屮所冇原子在三维空间的排布位置；蛋口质四级结构：二条或二条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit）o血红蛋白的构象变化与结合氧。4•什么是Bohr效应，对于胚胎型血红蛋白和成人型血红蛋白，为什么成人型血红蛋白更有利于适应高原环境。壇

4、加【H+】or[C02]可降低Hb与02的亲和力（而肌红蛋白无此效应）.此称为巴赫效应（Bohreffect）；胚胎型血红蛋白与氧气的亲和力强，不易释放出氧气，故更不适应高原环境。5.试从镰刀性红细胞贫血的DNA序列变化，直到最终引起蛋白质高级结构变化，以说明镰刀性红细胞性贫血缺氧的原因。HbS和HbA的a链是完全和同的，所不同的是B链上从N末端开始的第6位的氨基酸残基，在正常的HbA分子屮是谷氨酸，在病态的HbS分子屮却被颂氨酸所代替。在HbS中，出于带负电的极性亲水谷氨酸被不带电的非极性疏水绳氨酸所代替，致使血红蛋白

5、的溶解度卜•降。在氧张力低的毛细血管区，HbS形成管状凝胶结构（如棒状结构），导致红细胞扭曲成镰刀状（即镰变）。这种僵硕的镰状红细胞不能通过毛细血管，加上HbS的凝胶化使血液的黏滞度增大，阻塞毛细血管，引起局部组织器官缺血缺氧。6.什么是变构效应，正协同效应，负协同效应，试举例说明。变构效应:别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构彖,导致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的

6、构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。协同效应（cooperativity）:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能彩响此寡聚体屮另一个亚基与配体结合能力的现彖，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应。如果是抑制作用则称为负协同效应。血红蛋白与氧气的结合。7.蛋白质分离、纯化及测定的四种方法。（一）透析及超滤法：透析（dialysis）：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。超滤法:应用正压或离心力使蛋口质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的口的。（二）丙酮沉淀、盐析：0〜4°C

7、低温，丙酮（乙醇）体积=10倍蛋白质体积，沉淀后立即分离。盐析----破坏蛋白质稳定因素，常用试剂：硫酸钱、硫酸钠或氯化钠（三）电泳：蛋口质在高于或低于其pl的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场屮泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳（elctrophoresis）。根据支撑物的不同，口J分为薄膜电泳、凝胶电泳等。（四）层析层析（chromatography）分离蛋Cl质的原理：待分离蛋口质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）吋，根据溶液屮待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等

8、，使待分离的蛋片质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋口质的目的。8•简述DNA双螺旋结构的特点及tRNA二、三级结构特点和意义。1.DNA是由脱氧核糖核酸的单体聚合而成的聚合体，单体有四种；2.DNA的每一种脱氧核甘酸由三个部分所组成:一分子含氮碱基、一分子五碳糖（脱氧核糖）、一分子磷酸。DNA