第六章 酶和辅酶

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1、第六章酶化学（一）名词解释1．米氏常数；2．寡聚酶；3．活性中心；4.竞争性抑制作用；5.非竞争抑制作用；6.酶活力7.不可逆抑制作用；8.可逆抑制作用。（二）填充题3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。4.若同一种酶有n个底物就有________个Km值，其中Km值最________的底物，一般为该酶的最适底物。6.当底物浓度等于0.25Km时，反应初速度与最大反应速度的比值是_________。7.酶催化反应的实质在于降低反应

2、的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。8.___________抑制剂不改变酶促反应Vmax，___________抑制剂不改变酶促反应Km。9.含有腺苷酸的辅酶主要有、、和。11.维生素A缺乏可引起症；儿童缺乏维生素D引起；成人缺乏维生素D引起；维生素C缺乏引起；维生素PP缺乏引起；脚气病是由于缺乏———引起的；口角炎是由于缺乏引起的；维生素B12缺乏引起；叶酸缺乏引起。12.维生素B1在体内的活性形式是，维生素B2在体内的活性形式是和。维生素PP可形成和两种辅酶。维生素B6是以和———形式作为转氨酶的辅酶，以形式作

3、为氨基酸脱羧酶的辅酶。叶酸是的辅酶，叶酸在体内的活性形式是。生物素在体内的作用是。泛酸在体内的活性形式有和。（三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1.酶催化作用对能量的影响在于A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能2.下列哪些项是Km值的意义？A.Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B.Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小，亲和力越大C.Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应D.用Km值可以选择酶的最适底物E.比较Km值可以估计不同酶促反应速度7.酶的比活力是指A.以某种酶的活力作为1来

4、表示其他酶的相对活力B.每毫克蛋白的酶活力单位数C.任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D.每毫升反应混合液的活力单位E.一种酶与另一种酶的活力比（四）判断题1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。2.当[S]>>Km时，v趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。3.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。7.在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。8.维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。9.摄入的维生素C越多，在体内储存的维生素C就越多。（五）分析和计算题1.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得

5、含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。2.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。3.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？5.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?参考答案（一）名词解释1.米氏常数（Km值）：是米氏酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位mol或mm

6、ol）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。2.寡聚酶：有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易用酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的相对分子质量从35000到几百万。3.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。4.竞争性抑制作用：

7、通过增加底物浓度可逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，通常与正常的底物或配体竞争酶的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。5.非竞争抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成酶-抑制剂或酶-底物-抑制剂复合物的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。这种抑制不能通过增加底物浓度的方法解除。6.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。7.不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必须基