《细胞骨架》PPT课件

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1、第九章细胞骨架(Cytoskeleton)●细胞骨架是指存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系◆细胞骨架包括微丝、微管和中间丝。对细胞骨架的研究第一节微丝与细胞运动微丝又称肌动蛋白纤维(actinfilament),是指真核细胞中由肌动蛋白(actin)组成、直径为7nm的骨架纤维。一、微丝的组成及其成分（一）结构与成分●肌动蛋白(actin)是微丝的结构成分,外观呈蝶状结构,这种actin又叫G-actin，将G-actin形成的微丝又称为F-actin。中央裂口内部有ATP,Mg2+结合位点。类型：α、β、γ–actin进化中高度保守MF呈双螺旋结构，每条由G-actin头尾相连呈螺旋状排列

2、，G-actin分子上的裂口具有不对称性，有裂口的一端为负极。(二）装配1.MF是由G-actin单体形成的多聚体，装配第一步是成核反应，有肌动蛋白相关蛋白Arp的参与，第二步是纤维的延长。装配时肌动蛋白单体呈头尾相接,故微丝具有极性，有正极与负极之分。2.体外实验表明，MF正极与负极都能生长，生长快的一端为正极，慢的一端为负极；去装配时，负极比正极快。由于G-actin在正极端装配，负极去装配，从而表现为踏车行为。3.体内装配时，MF呈现出动态不稳定性，主要取决于F-actin结合的ATP水解速度与游离的G-actin单体浓度之间的关系，当溶液中含有较高的ATP、Mg2+、及Na+、K+时

3、，G-actin趋于组装成F-actin。4.细胞中大多数微丝结构处于动态的组装和去组装过程中，MF动态变化与细胞生理功能变化相适应。在体内,有些微丝是永久性的结构,有些微丝是暂时性的结构。（三）影响微丝组装的特异性药物细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白聚合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其解聚。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。二、微丝网络动态结构的调节与细胞运动微丝结合蛋白整个骨架系统结构和功能在很大程度上受到不同的细胞骨架结合蛋白的调节。1.非肌肉细胞中的

4、微丝结合蛋白2.肌肉收缩系统中的有关蛋白（一）非肌肉细胞中的微丝结合蛋白◆微丝结合蛋白对肌动蛋白组装的调节有两种主要形式：a.可溶性肌动蛋白的存在状态b.微丝结合蛋白的种类及存在状态可溶性肌动蛋白的存在状态细胞内，G-actin:F-actin=1:1，但G-actin常与一些分子量较小的蛋白结合，从而使G-actin组装成F-actin的过程受到调控。微丝结合蛋白的种类表：微丝结合蛋白微丝结合蛋白：微丝解聚蛋白和单体聚合蛋白·与MF同向平行排列，主要发现于微绒毛与丝状伪足。·与MF反向平行排列，主要发现于应力纤维和有丝分裂收缩环。·与MF相互交错排列，细胞皮层(cellcortex)中微丝

5、排列形式。微丝结合蛋白将微丝组织成以下三种主要形式微丝结合蛋白与微丝的结合形式（二）细胞皮层微丝遍及胞质各处，集中分布于质膜下，紧贴细胞质膜的细胞质区域，并由微丝结合蛋白交联成凝胶状三维网状结构。皮层为细胞质膜提供强度和韧性，有助于维持细胞形态。如哺乳动物红细胞膜骨架的作用。微丝纤维滑动与胞质环流，阿米巴运动、变皱膜运动、吞噬以及膜蛋白的定位有关。微丝与胞质环流（三）应力纤维（stressfiber）:广泛存在于真核细胞。成分：肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和-辅肌动蛋白。介导细胞间或细胞与基质表面的粘着。（细胞贴壁与黏着斑的形成相关，在形成黏着斑的质膜下，微丝紧密平行排列成束，形成应力纤

6、维,具有收缩功能。）应力纤维：相邻的微丝以反向平行的方式排列成纤维细胞爬行与微丝装配和解聚相关（四）细胞伪足的形成与迁移运动运动细胞迁移是肠上皮细胞的指状突起，用以增加肠上皮细胞表面积，以利于营养的快速吸收。（五）微绒毛(microvillus)（六）胞质分裂环有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞内产生收缩环，收缩环由平行排列的微丝和myosinII组成。随着收缩环的收缩，两个子细胞的胞质分离，在细胞松驰素存在的情况下，不能形成胞质分裂环，因此形成双核细胞。收缩环由大量反向平行排列的微丝组成，其收缩机制是肌动蛋白和肌球蛋白相对滑动。三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达分子马达能与一些细胞器或膜泡

7、结合，通过ATP水解产生的能量，沿微管或微丝运输“货物”到特定的区域。–动力蛋白（dynein），趋向微管负端；–驱动蛋白（kinesin），趋向微管正端；–肌球蛋白（myosin），趋向微丝的正极。肌球蛋白肌球蛋白是一种马达蛋白(motorprotein)，由Kuehne于1864年在研究骨骼肌收缩时发现并命名。是一种超家族的蛋白质，共分为11类，其中10类为非传统肌球蛋白(unconventionalmy