生命化学1教程文件.ppt

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1、生命化学1表2-120种氨基酸及其极性类别氨基酸——含有羧基-COOH和氨基-NH2双官能团的有机分子。-NH2都连接在与-COOH直接相连的第一位碳（即-碳原子）上，故也称-氨基酸。-NH2基，有点像NH3，是碱性的，而-COOH是酸性的，故呈电两性。具有以下平衡：OH－OH－H+H+pI值只有在某一pH值下，某一氨基酸才呈电中性，此时在电场中它既不向正极也不向负极移动，此pH值称为该氨基酸的等电点（pI值）。电泳技术控制溶液pH，给溶液施加一电场，在此静电场作用下，不同氨基酸向电极的迁移速度不同，可有效分离氨基酸。L-型的氨

2、基酸构成蛋白质氨基酸（甘氨酸除外）由于-碳原子是手性碳，都具有旋光异构体，左旋的或右旋的，常加注L-与D-以区分这两种不同构型的异构体。自然界中有D-氨基酸，但它们从不构成蛋白质。倘若用D-型异构体代替L-型将会破坏蛋白质分子的生物活性。L--氨基酸D--氨基酸蛋白质是40至10，000（或更多）的氨基酸之间的近线性聚合物。酰氨键和肽键两氨基酸通过酰氨键联结在一起，此键常称为肽键。它是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基，脱水缩聚而成。缩聚成较短小的分子常称为肽，由二个氨基酸组成的为二肽，由许多个氨基酸便形成了多肽。肽二肽肽

3、链分子只有在两端有自由的-氨基或-羧基，常将这两端分别称为氨基末端及羧基末端，简称为N-端及C-端。用氨基酸残基-NH-CHR-CO-来命名肽，始于N-端。当R是天冬氨酸（Asp），而R＇是苯丙氨酸（Phe）时便称为天苯肽，也称为天冬氨酰苯丙氨酸。肽分子随着氨基酸残基的种类不同，甚至次序的不同其性质与功能有很大差异。如上述天苯肽甲酯是极为安全的人造的甜味剂，甜度介乎于蔗糖与糖精之间，然而苯天肽甲酯则无甜味，无商业价值。两种不同氨基酸可构成22=4种肽，三种不同氨基酸则可构成33=27种肽，可以计算出用这20种氨基酸构成50个氨基

4、酸的小蛋白质分子时，将可能得到1065种。这是个惊人的数字，它说明了蛋白质分子及其性质的复杂性。诚然，生物体只合成和裁剪成它们自己特殊需要的那些蛋白质！蛋白质分子的多肽链可以以盘曲和/或折叠构成其特有的三维空间构象。一级结构——蛋白质分子中多肽链中氨基酸残基的组成及其排列顺序。如人胰岛素是由51个氨基酸残基通过二硫桥键将A、B二条肽链联成，其中A链由21个残基，B链有30个残基：苯-缬-天胺-谷胺-组-亮-半-甘-丝-组-亮-缬-谷-丙-亮-酪-亮-缬-半-甘-谷-精-甘苏*-赖-脯-苏-酪-苯-苯甘-异-缬-谷-谷胺—半-半-苏*

5、-丝-异*-半-丝-亮-酪-谷胺-亮-谷-天胺-酪-半-天胺SSSSSSA链B链N端C端*牛、猪胰岛素不同于人胰岛素之处。我国科学家于1965年首次用化学方法成功地完成了人工合成具有生物活性的结晶牛胰岛素。蛋白质分子的四种结构水平蛋白质的二级结构肽链不同残基之间可以形成不同形式的氢键，使蛋白质分子多肽链在空间有不同排列方式肽键中酰胺基氮原子上的孤对电子（p电子）能与羰基的电子云形成更大的键，因此导致这六个原子基本上处于同一平面内。由于O与N的电负性相当大，因此在不同残基上的-C=O与-NH基容易形成O…H-N氢键。有的形成右手

6、-螺旋体(-helix)，平均3.6个氨基酸残基构成一个螺旋，螺距0.54nm；有的因残基折迭形成了-片层状体（可为顺向平行的，也可为逆向平行的）。图2-1邻近肽链残基之间的氢键可使多肽形成右手-螺旋体图2-2展开肽链的-片层结构蛋白质的三级结构由于氨基酸残基侧链的相互作用引起若干相邻的二级结构单位因彼此相互作用形成有规则的在空间上能辨认的组合体为超二级结构和结构域。单个或多个结构域的缔合便构成了蛋白质的三级结构——亚基。二硫桥键和其它次级键，使肽键稳定化，形成了亚基的特殊空间结构。蛋白质的四级结构有的单亚基的蛋白质已具有生

7、物活性，有的多个亚基还可以借次级键，按空间特定位置严格缔合在一起形成蜷曲折迭的空间构型便构成了具有一定生物活性的蛋白质大分子。如血红蛋白（Hb，Hemoglobin）球状蛋白：在水中可溶，如血红蛋白，肌红蛋白。酶是水溶性球蛋白。体蛋白：构成生物体的结构。在动物体骨，肌肉，头发，韧带，软骨，指甲和皮肤中。酶是球状蛋白质，是生物催化剂，它具有十分突出的催化作用：催化速率极高，可比一般催化剂高106~1010倍，是未用催化剂时的109~1022倍；催化选择性极高，一种酶只能作用于一种反应物（常称为底物）或一类化合物，或作用于化合物的特定部

8、位或特定化学键，因而催化特定的化学反应，得到特定的产物。图2-4胰凝乳蛋白酶的水解作用（X=O，N）2.3碳水化合物碳水化合物是一类重要的生物分子。它们在生物体内有多种功能：它们是生物体用以储存食物能量的物质，是合成蛋白质、核酸和脂的