医学免疫学ppt课件.ppt

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1、医学免疫学病原生物学与免疫学教研室季明春2009-11第四讲免疫球蛋白（Immunoglubulin,Ig）第四讲免疫球蛋白一、抗体命名的演变二、免疫球蛋白的结构三、免疫球蛋白的异质性四、免疫球蛋白的生物学功能五、人工制备抗体一、抗体命名的演变1890VonBehring抗毒素1938Tiselius丙种球蛋白1968年WHO免疫球蛋白1938Tiselius电泳证明抗体活性在γ球蛋白部分40年代抗体＝丙种球蛋白一、抗体命名的演变1968年WHO将具有抗体活性的球蛋白和化学结构与抗体相似的球蛋白，命名为免疫球蛋白。（Immunoglubulin,Ig）

2、Ig＝Ab？骨髓瘤细胞分泌的免疫球蛋白在分子结构上与抗体相同，但无抗体活性。Ig≠Ab抗体（抗体，Ab）──一类在抗原物质刺激机体后形成的，具有与该抗原发生特异性结合反应的球蛋白。二、免疫球蛋白分子结构二、免疫球蛋白的结构1.免疫球蛋白的基本结构：⑴四条肽链两条重链（Heavychain,H）根据重链抗原性不同分为五类：重链类型免疫球蛋白类型γIgGαIgAμIgMδIgDεIgE两条轻链（lightchain,L）：根据轻链抗原性差异分为两型：轻链类型κ型λ型二、免疫球蛋白的结构二、免疫球蛋白的结构⑵肽链的结构：两端：N端C端三区：可变区（Variab

3、leregion,V区）超变区（互补决定簇区，CDR）支架区恒定区（Constantalregion,C区）绞链区(Hingeregion)绞链区──富含脯氨酸和双巯键（对蛋白酶敏感，易于水解；富有弹性，易于暴露补体结合位点）二、免疫球蛋白的结构IgG基本结构IgG三维结构IgG的折叠抗体的抗原结合部位溶菌酶抗原（绿）和抗溶菌酶抗体惊人的片段重链（蓝）、轻链（黄）结合互补决定簇区互补决定簇区(complementaritydeterminingregion,CDR)──Ig与抗原特异性结合的部位，是Ig分子所独有的遗传标记结构，故又称为Ig的独特型决定

4、簇。抗体互补决定簇区与抗原表位的结合⑶免疫球蛋白的功能区Ig的H链、L链每隔110个氨基酸残基便由链内二硫键连接成一个能行使特定功能的球形单位，称为Ig的功能区。2、免疫球蛋白的酶水解片段木瓜水解酶胃蛋白酶1959年Poter研究的结果PapainFcFab2Fab：具有抗体活性，与抗原结合的位点1Fc：可结晶片段功能：结合补体通过胎盘分泌至粘膜表面结合肥大细胞和MΦ等具有Fc的受体细胞2、免疫球蛋白的酶水解片段木瓜酶水解IgG2、免疫球蛋白的酶水解片段PepsinFcPeptidesF(ab’)2胃蛋白酶水解片段F(ab)‘2──双价抗体活性；Fc──

5、被水解为短肽；2、免疫球蛋白的酶水解片段Poter提出：IgG是有相同的两条重链通过二巯键连接成Y型,两条相同的轻链通过二巯键连接在重链Y型双臂的两侧。电镜观察支持Poter的推测，并发现Y型Ig的两臂可伸展成180°，提出分子中存在绞链区研究水解片段的意义：理论上理解抗体的结构和抗原抗体反应的原理；实践中用于精制抗毒素；免疫球蛋白的铰链区及其功能免疫球蛋白结构和功能的关系AgBindingComplementBindingSitePlacentalTransferBindingtoFcReceptors3.免疫球蛋白的其它成分①、连结链（Joining

6、chain,J链）──由浆细胞合成分泌20KD的多肽，将Ig单体连接成多聚体，方式以双硫键形式共价结合到Ig重链上起到稳定Ig多聚体的作用。J链的成分都相同，即只有一种J链。IgM结构Pentamer(19S)多一个结构域(CH4)J链C4JChain3.免疫球蛋白的其它成分②分泌片（secretorypiece，SP）──由粘膜上皮细胞合成的60KD多肽，当IgA与J链在浆细胞内合成并连接后，IgA双体在通过粘膜上皮细胞的过程中再与分泌片结合形成具有分泌能力的双聚体IgA，即分泌型IgA。分泌片的功能是保护IgA，使之不受环境中酶的破坏，并介导IgA

7、的转运。分泌片与IgA的形成无密切关系。IgA结构血清-单体分泌(sIgA)二聚物(11S)J链分泌的成分JChainSecretoryPiece五类Ig特性和作用婴儿体内免疫球蛋白产生的动态曲线Ig的部分理化性质三、免疫球蛋白的异质性㈠、免疫球蛋白的类型㈡、免疫球蛋白的多样性㈢、免疫球蛋白的血清型㈠、免疫球蛋白的类型类：根据重链抗原性差异分为五类γIgGαIgAμIgMδIgDεIgE亚类：四个IgG亚类、两个IgA亚类型：根据轻链抗原性差异分为两型：κ型λ型亚型：㈡、免疫球蛋白的多样性多样性抗原的存在导致免疫球蛋白的多样性（不同的互补决定簇区）㈢、免

8、疫球蛋白的血清型1.同种型（Isotype）2.同种异型（Allotype）3.