生物化学3-酶,辅酶,生物氧化

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1、第一节酶的定义酶与非酶催化剂的共同性质只能催化热力学允许的反应反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用对正反应和逆反应的催化作用相同不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。酶特有的催化性质①高效性②酶在活性中心与底物结合③专一性④反应条件温和⑤对反应条件敏感，容易失活⑥受到调控⑦许多酶的活性还需要辅助因子的存在，作为辅助因子的多为维生素或其衍生物。酶的活性中心与酶促反应的专一性酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负责与底物结合，决

2、定酶的专一性，后者参与催化，负责底物旧键的断裂和产物新键的形成，决定酶的催化能力。但也可能有某些基团两者兼而有之。活性中心的主要特征①活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成②活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1％～2%）③活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基酸残基，以便底物结合和进行催化④与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范德华力⑤底物结合的专一性在一定程度上取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性⑥活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔性解释酶专一性

3、的模型：诱导契合学说“诱导契合”模型己糖激酶的诱导契合习题关于酶的描述，哪些是正确的（多选）?BCDEA.所有的酶都是蛋白质B.酶是生物催化剂C.酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能D.酶具有专一性E.酶在强碱、强酸条件下会失活酶的类型1、按肽链数目分类（1）单体酶：一条多肽链组成的酶；（2）寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶；（3）多酶复合体：是几种酶靠非共价键彼此嵌合；（1）单体酶酶蛋白部分只有一条多肽链的酶称为单体酶。——一般都是催化水解反应的酶它是一个具有完整生物功能、具有独立三级结构的蛋白质分子。分子量在13000-

4、35000之间。如∶溶菌酶、胰蛋白酶（2）寡聚酶由两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶它以四级结构作为完整生物功能分子结构形式。亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基之间靠次级键结合，彼此容易分开。如∶3-磷酸甘油醛脱氢酶、磷酸化酶。（3）多酶体系•由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。•它有利于一系列反应的连续进行。•这类多酶复合体分子量很高，一般在几百万以上。•如：脂肪酸合成酶系2、按结构分类（1）单纯酶：仅含蛋白质的酶为单纯酶如：（2)结合酶（缀合酶）：除了蛋白质以外，还结合某些对热稳定的非蛋白质小分子或金属离子，它们统称为辅助因子。全

5、酶=脱辅酶+辅因子金属酶：与酶结合紧密金属离子辅因子金属激活酶：与酶松弛结合有机化合物辅酶——与酶蛋白结合松弛，用透析法可以分开辅因子辅基——与酶蛋白结合紧密习题1.唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉能力显著降低，其主要原因是：CA．酶蛋白变性B．失去辅基C．失去辅酶D．酶含量减少2.以下关于酶的说法正确的是（BCD）A.都需要辅助因子B.既催化正反应，又催化逆反应C.不改变平衡常数D.都能发生变性酶的分类及其实例氧转水裂异合第二节酶促反应动力学影响酶促反应的因素酶促反应速率和反应类型酶反应速率与非酶促反应一样，一般都是以单位时间内，底物或产物浓度的变

6、化值来表示。影响酶促反应速率的因素影响酶促反应速率的主要因素包括：酶浓度、底物浓度、反应温度、反应介质的pH和离子强度以及有无抑制剂的存在等。米氏反应动力学研究底物浓度对酶促反应速度的影响。酶反应动力学最简单的模型由LenorMichaelis和MaudeMenten于1913年提出，因此又名为Michaelis-Menten模型或M-M模型。米氏方程推导设定的3个条件：①反应速率为初速率，因为此时反应速率与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其他因素的干扰②酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化③符合质量作用定律米氏方程酶与底物复合物的形

7、成中间产物学说中间产物学说的关键在于中间产物的形成，中间产物稳定性较低，易于分解成产物。k1kESES2PEk1解读米氏方程1.解读米氏常数KmK是酶反应初速率为V一半时底物的浓度。在一定条件下，可以使用mmax它来表示酶与底物的亲和力。一个酶的K越大，意味着该酶与底物的亲m和力越低；反之，K越小，该酶与底物的亲和力越高。mK可以帮助判断体内一个可逆反应进行的方向。如果酶对底物的K值小mm于对产物的K值，则反应有利于正反应。否则，有利于逆反应。m2.解读VmaxV也是酶的特征常数，但随着酶浓度的变化而变化。max3.解读kc

8、atk称为酶的催化常数或转换数或周转数，具体是指在单位时间内，一个cat酶分子将底物转变成产物的分子总数。k的单位是s-1