生物化学教案10702

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1、《生物化学》教案第七章授课题目学时安排酶及其动力学4学时教学目的和要求掌握本质、组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合物等概念；酶专一性；活力测定；反应速度及其测定；米氏方程；抑制作用的类型；抑制类型鉴别；温度对酶促反应的影响；pH对酶促反应的影响：激活剂对酶促反应的影响熟悉和化学催化剂相同之处；专一性机理；分离与纯化；核酶、抗体酶、同工酶概念。中间络合物学说了解习惯命名法；国际系统命名法：国际系统分类法与编号；化学酶工程；生物酶工程。反应级数：常见重要抑制剂教学重点酶专一性；活力测定米氏方程；抑制作用的类型；温度对酶促反应的影响pH对酶促反应的影响。教学难点专一性机理

2、米氏方程推导；抑制类型鉴别教学过程讲授结合多媒体课件作业P348习题之1、2、4、12、13P381习题之1、2、3教学内容导言大家已知，具有催化能力的蛋白质是酶。作为酶，他和其他蛋白质有何不同？作为催化剂，他和其他催化剂有何不同？大家已知，四大生物工程之一是酶工程，它是什么样的工程？大家已知，许多农药是酶的抑制剂，许多医药也是酶的抑制剂，怎么前者杀人，后者不杀人？大家还已知，加酶洗衣粉在使用时温度不能过低过高，时间不能过短过长，为什么？通过下面的讨论，你将茅塞顿开。第七章酶及其动力学第一节通论一、酶的概念（掌握）定义：酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化

3、剂。酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂（生物产生的催化化学反应的物质，包括酶、核酶）。酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂（biocatalyst）。已发现的有两类：主要的一类是蛋白质酶（enzyme），生物体内已发现4000多种，数百种酶得到结晶。美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”，为数不多，主要做用于核酸（1989年的诺贝尔化学奖）。生物学意义能在体内十分温和的条件下高效率地起催化作用，并通过自我调节使生物体内各种物质处于不断的

4、有序的代谢之中。有关概念酶促反应底物（S）产物（P）途径循环原始底物中间产物最终产物表示方法：S→PS←→PS＋s－→P1－→Pi－→Pn－→P酶所具有的催化能力称为酶活性。二、酶作用的特点（掌握）酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度。自由能活化能：一定温度下，1摩尔底物全部变成活化态所需自由能反应进程酶的催化特点：1.高效性：具有很高的催化效率，通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍。催化效率用转换数表示：一定条件下，每秒钟每个酶分子

5、（摩尔）转化底物的分子数（摩尔）。2H2O2→2H2O+O21mol过氧化氢酶5×106molH2O21mol离子铁6×10-4molH2O22.专一性：酶对底物具有严格的选择性。详见53.敏感性：对环境条件极为敏感，易于失活。变性、被抑制、解聚、修饰等更新酶主要是蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化因素均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比较温和的条件（37℃、1atm、pH7）。4.可调性：酶活性的调节和酶合成速度的调节。如诱导、阻遏；抑制、激活；别构、修饰等详见10、22（39）章酶促反应受多种因素的调控，通过改变酶的合成和降解速度可调节酶的含量

6、；酶在胞液和亚细胞的隔离分布构成酶的区域化调节；代谢物浓度或产物浓度的变化可以抑制或激活酶的活性；激素和神经系统的信息，可通过对关键酶的变构调节和共价修饰来影响整个酶促反应速度。所以酶是催化剂又是代谢调节元件，酶水平的调节是代谢调控的基本方式。三、酶的化学本质与组成（掌握）1、酶的化学本质蛋白质1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。酶是蛋白质的证据：其组成、结构、性质与蛋白质一样2、化学组成酶单纯酶只有氨基酸组分结合酶（全酶）=酶蛋白+辅因子氨基酸组分非氨基酸组分单纯酶是仅由肽链构成的酶。如脲酶、

7、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白(apoenzyme)，决定酶的特异性和高效率；后者称为辅助因子(cofactor)，决定反应的种类和性质。两者结合形成的复合物称为全酶（holoenzyme），这两部分对于催化活性都是必需的。辅因子辅酶与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。辅基与酶蛋白结合得紧密的小分子有机物。金属离子金属离子作为辅助因子。约2/3的酶含有金属离子，常见的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+（Cu+）、Zn2+、Fe2+（Fe3+）等。金属离子的作用是多方面的：参与酶的活性中心；在酶蛋白

8、与底物之间起桥梁作用；维